Les protéines et le sport
mardi 7 août 2012
Le manuel de référence des produits laitiers du Dairy Export Council aux États-Unis indique que l’isolate de protéine de petit-lait présente le PDCAAS le plus élevé de toutes les sources de protéines, grâce à son fort contenu en acides aminés à chaines branchées et essentiels. Les poudres de protéines dérivées de la caséine, du blanc d’œuf et du soja sont aussi classées comme étant des sources de protéines de grande qualité avec toutes un score d’une unité (1,00) sur l’échelle des PDCAAS. En revanche, les lentilles ont un score de 0,52 tandis que le gluten a un petit 0,25.
Commercialement, les deux types de protéines les plus populaires sous forme de complément alimentaire sont celles de petit-lait (whey) et de caséine. Des études ont détaillé les réponses des acides aminés du sérum à l’ingestion de ces différents types de protéines. En utilisant la méthodologie de marqueur des acides aminés, il a été démontré que la protéine de petit-lait (whey) affichait une augmentation rapide et nette des acides aminés plasmatiques après son ingestion, tandis que la protéine de caséine provoquait une augmentation prolongée, modérée qui durait sur une période de plus de 7 heures [45]. Les différences de digestibilité et d’absorption de ces types de protéines pourraient indiquer que l’ingestion de protéines dites "lentes" (caséine) et "rapides" (whey) abritrent différemment le métabolisme protéique de tout le corps à cause de leurs propriétés digestives [46]. D’autres études ont montré des différences similaires dans les pics des niveaux des acides aminés plasmatiques après l’ingestion de petit-lait et de caséine [47] [48].
La recherche en science appliquée au sport a aussi démontré les différents effets que l’ingestion des différentes protéines exerce sur les réponses des acides aminés sanguins après manger, et sur la synthèse protéique des muscles après l’exercice. Les données sont fonction du type de protéines qui augmente le statut protéique (dégradation contre synthèse) dans une plus grande mesure après le sport. Certaines recherches ont démontré que malgré différents modes de réactions des acides aminés sanguins, la balance nette des protéines musculaires était identique chez ceux qui consommaient de la caséine ou de la whey [49]. Cependant, des recherches supplémentaires ont indiqué que la protéine de petit-lait entrainait un gain protéique dans une plus grande mesure que la caséine [50]. Au contraire, plusieurs autres études ont montré que la caséine augmentait la déposition protéique à des niveaux plus élevés que les protéines de petit-lait [51] [52].
Les recommandations de l’International Society of Sport Nutrition sont que les individus qui font du sport essayent d’abord de combler leurs besoins en protéines avec des aliments complets. Quand les compléments alimentaires sont consommés, ils recommandent que les protéines contiennent à la fois du petit-lait (whey) et de la caséine à cause de leur Score de Digestibilité Protéique Corrigé d’Acides Aminés élevé et leur aptitude à augmenter l’accrétion protéique des muscles.
Quand consommer ses protéines ?
Il est généralement reconnu que les individus actifs ont besoin de plus de protéines alimentaires à cause d’une augmentation de l’oxydation protéique intramusculaire [53] et de la dégradation des protéines [54] qui surviennent pendant l’exercice, tout comme le besoin de promouvoir la resynthèse protéique intramusculaire complémentaire, et d’atténuer les mécanismes protéolytiques qui apparaissent pendant les phases de récupération post-exercice [55] [56]. Ainsi, un régime de consommation de protéines stratégiquement planifié autour de son activité physique constitue une part importante pour préserver la masse musculaire, ou pour favoriser l’hypertrophie des muscles, assurer une récupération correcte de l’exercice et peut-être même soutenir une fonction immunitaire optimale. Précédemment, des niveaux élevés d’acides aminés sanguins après une session de musculation ont montré être intégraux pour favoriser la synthèse protéique musculaire [57]. Les preuves s’accumulent qui soutiennent les bénéfices d’une consommation de protéines et ses effets sur les gains de masse maigre pendant les exercices de musculation [58] [59] [60] [61] [62]. Étant donné que la plupart de la recherche à ce jour a été réalisée sur des exercices de musculation, il faudra plus d’études pour confirmer les effets de la période de consommation des protéines sur les autres modes d’exercice.
La recherche a également mis en lumière les effets positifs sur le système immunitaire et sur la santé associés à une consommation de protéines après l’exercice. Une enquête préalable sur 130 Marines Américains [63] visant à examiner les effets d’un suppléments ingéré (8 g d’hydrates de carbone, 10 g de protéines et 3 g de graisse) immédiatement après le sport sur le statut de plusieurs marqueurs de la santé. Ces données ont été comparées à 129 sujets qui consommaient un supplément sans protéines (8 g d’hydrates de carbone, 0 g de protéine et 3 g de graisses), et 128 sujets qui avalaient des compléments placébo (0 g d’hydrates de carbone, 0 g de protéine et 0 g de graisses). A la fin des 54 jours de l’étude, les chercheurs ont rapporté que les sujets qui mangeaient les suppléments aux protéines avaient en moyenne 33% de visites médicales de moins, comprenant 28% de visites de moins à cause d’infections bactériennes ou virales, 37% de visites orthopédiques en moins et 83% de visites dues à une hyperthermie en moins.
En outre, les courbatures musculaires après l’exercice étaient significativement réduites chez les sujets ingérant des protéines quand on les comparait aux groupes de contrôle. Les études précédentes utilisant des modèles animaux ont démontré que la protéine de petit-lait favorisait des réactions immunostimulantes, probablement dues à son fort contenu en cystéine, un acide aminé qui est utile pour la production de glutathion [64] [65]. De ce fait, la recherche a indiqué que le fait d’ingérer une source de protéines riche en acides aminés essentiels est bénéfique pour augmenter la masse musculaire, pour récupérer après l’exercice et pour soutenir la fonction immunitaire pendant les périodes d’entrainement intense. Bien que ce soit la consommation de protéines qui est étudiée dans cet article, l’ingestion concomitante de protéines et d’hydrates de carbone avant et/ou après l’exercice a aussi montré être avantageux pour ce qui est d’accroitre la synthèse protéique des muscles, résultat qui est probablement dû à une augmentation des signaux d’insuline après l’ingestion des hydrates de carbone.
La position de la Société Internationale de Nutrition Sportive est que les individus sportifs devraient consommer des protéines de haute qualité durant la période de leur séance d’entrainement (i.e. avant, pendant et après).
Le rôle des acides aminés à chaine branchée dans le sport
Les acides aminés à chaine branchée (leucine, isoleucine et valine) constituent environ un tiers des protéines musculo-squelettiques [66]. La littérature suggère de plus en plus que des trois acides aminés à chaine branchée, la leucine semble jouer le rôle le plus important dans la stimulation de la synthèse protéique [67]. A cet égard, une prise de supplément d’acides aminés (particulièrement d’acides aminés à chaine branchée) pourrait être avantageuse pour l’individu sportif.
Peu d’études rapportent que quand les acides aminés à chaine branchée sont infusés dans les êtres humains au repos, la balance protéique augmente soit en diminuant le taux de dégradation protéique, soit en augmentant le taux de synthèse des protéines ou une combinaison des deux [68] [69]. Après des exercices de musculation chez les hommes, il a été montré que l’ajout de leucine libre combinée à des hydrates de carbone et des protéines conduisait à une plus grande synthèse protéique comparée à une prise d’une même quantité d’hydrates de carbone et de protéines sans leucine [70]. Cependant, la majorité de la recherche relative à la consommation de leucine et la synthèse des protéines a été dirigée sur des modèles animaux. Il faudrait des recherches similaires sur des individus humains faisant de la musculation.
La consommation d’acides aminés à chaine branchée a montré avoir des bénéfices pendant les exercices d’endurance. Quand ils sont pris pendant l’exercice d’endurance, le taux net de dégradation protéique a montré qu’il diminuait [71]. De même, l’administration de ces acides aminés avant et après un exercice d’endurance éprouvant à des individus avec un stock réduit de glycogène dans les muscles pourrait aussi retarder l’épuisement musculaire du glycogène [72]. Quand les acides aminés à chaine branchée étaient donnés à des coureurs pendant un marathon, cela augmentait la performance des coureurs les plus lents (ceux qui faisaient la course en 3,05 h – 3,30 h) comparés aux coureurs les plus rapides (ceux qui faisaient la course en moins de 3,05 heures) [73]. Bien qu’il y ait de nombreuses causes métaboliques rapportées de fatigue comme l’épuisement de glycogène, l’accumulation de protons, la diminution des niveaux de phosphocréatine, l’hypoglycémie et l’augmentation du ratio tryptophane/BCAA, c’est l’augmentation de ce dernier ratio qui pourrait être atténué par la prise d’acides aminés à chaine branchée en suppléments.
Pendant un exercice d’endurance prolongé, la concentration en tryptophane libre augmente et la consommation de tryptophane dans le cerveau s’accroit. Lorsque cela arrive, la sérotonine, dont on pense qu’elle joue un rôle dans les sentiments subjectifs de fatigue, est fabriquée. De même, les acides aminés à chaine branchée sont transportés dans le cerveau par le même système de transport que le tryptophane, et entrent ainsi en compétition avec le tryptophane pour être transporté dans le cerveau. Ainsi, on pense que quand certains acides aminés comme les acides aminés à chaine branchée sont présents en quantités suffisantes dans le plasma, ils pourraient théoriquement réduire la consommation de tryptophane dans le cerveau, et donc réduire les sentiments de fatigue [74] [75].
En outre, il y a aussi des recherches suggérant que l’administration d’acides aminés à chaine branchée pendant des évènements d’endurance prolongés pourrait aider via la performance mentale en plus de ses bénéfices sur la performance susmentionnée [76]. Cependant, toute la recherche sur la supplémentation en acides aminés à chaine branchée n’a pas rapporté d’améliorations de la performance pendant le sport. L’une de ces études [77] a rapporté que l’ingestion de leucine avant et après une course d’endurance jusqu’à épuisement (200 mg/kg de poids de corps) et pendant une séance de musculation (100 mg/kg de poids de corps) n’avait pas amélioré la performance sportive. Les raisons de ces résultats contradictoires ne sont pas claires à ce jour, mais il semble au moins apparent que la prise d’acides aminés à chaine branchée ne détériore pas la performance.
Parce que les acides aminés à chaine branchée ont montré qu’ils facilitaient les processus de récupération de l’exercice comme celui de stimuler la synthèse des protéines, permettre la resynthèse glycogène tout comme retarder l’apparition de la fatigue et aider à conserver une fonction mentale dans les exercices de type endurance, nous suggérons de prendre des acides aminés à chaine branchée (en plus des hydrates de carbone) avant, pendant et après une séance d’entrainement.
Il a été suggéré que les apports quotidiens recommandés pour la leucine seule soient de 45mg/kg/jour pour des individus sédentaires, et même plus pour des individus actifs [78]. Cependant, tandis que plus de recherche l’indique, parce que les acides aminés à chaine branchée existent dans la nature (protéines animales) dans un ratio de 2:1:1 (leucin:isoleucine:valine), on pourrait considérer d’ingérer plus de 45 mg/kg/jour de leucine avec environ plus de 22,5 mg/kg/jour d’isoleucine et de valine en 24 heures afin d’optimiser les adaptations globales de l’entrainement.
Cela assurera le ratio 2:1:1 qui apparait souvent dans les protéines animales [79]. Il ne faudrait pas négliger que les protéines complètes des aliments complets, tout comme la plupart des poudres de protéines de qualité, contiennent approximativement 25% d’acides aminés à chaine branchée. Toute carence des acides aminés à chaine branchée provenant des aliments complets peut facilement être corrigée en consommant de la protéine de petit-lait pendant la période de temps proche de la séance d’entraînement ; cependant, une tentative devrait être faite pour obtenir tous les acides aminés à chaine branchée à partir de sources de protéines d’aliments complets.
Conclusion
La position de la Société Internationale de Nutrition Sportive est que les individus sportifs ont besoin d’environ 1,4 à 2,0 grammes de protéines par kilogramme de poids de corps et par jour. La quantité dépend du type et de l’intensité de l’exercice, de la qualité de la protéine ingérée et du statut de la consommation d’énergie et d’hydrates de carbone d’un individu. Les inquiétudes selon lesquelles une consommation de protéines dans cette fourchette est mauvaise pour la santé ne sont pas fondées pour des personnes en bonne santé et sportives. Une tentative devrait être faite afin de combler ses besoins en protéines à partir d’aliments complets, mais les protéines sous forme de compléments alimentaires sont sans danger et constituent une méthode pratique pour ingérer des protéines de haute qualité.
Le moment pour consommer les protéines pendant la période de temps entourant la séance de sport a plusieurs bénéfices comme une amélioration de la récupération, et des gains de masse maigre plus importants. Les résidus de protéines comme les acides aminés à chaine branchée ont montré être bénéfiques pour les sportifs, car cela augmente le taux de la synthèse protéique, diminue le taux de dégradation des protéines et aide à récupérer. En résumé, les individus sportifs ont besoin de plus de protéines alimentaires que leurs homologues sédentaires, ce qui peut être obtenu grâce aux aliments complets, tout comme aux protéines en suppléments comme celle de petit-lait et de caséine.
--------------------------------------------------------------------------------
Notes
[45] Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B : Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci U S A 1997, 94(26):14930-14935.
[46] Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B : Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion.Proc Natl Acad Sci U S A 1997, 94(26):14930-14935.
[47] Bos C, Metges CC, Gaudichon C, Petzke KJ, Pueyo ME, Morens C, Everwand J, Benamouzig R, Tome D : Postprandial kinetics of dietary amino acids are the main determinant of their metabolism after soy or milk protein ingestion in humans. J Nutr 2003, 133(5):1308-1315.
[48] Dangin M, Boirie Y, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Fauquant J, Callier P, Ballevre O, Beaufrere B : The digestion rate of protein is an independent regulating factor of postprandial protein retention. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001, 280(2):E340-8.
[49] Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR : Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 2004, 36(12):2073-2081.
[50] Dangin M, Guillet C, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Bouteloup-Demange C, Reiffers-Magnani K, Fauquant J, Ballevre O, Beaufrere B : The rate of protein digestion affects protein gain differently during aging in humans. J Physiol 2003, 549(Pt 2):635-644.
[51] Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B : Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci U S A 1997, 94(26):14930-14935.
[52] Dangin M, Boirie Y, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Fauquant J, Callier P, Ballevre O, Beaufrere B : The digestion rate of protein is an independent regulating factor of postprandial protein retention. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001, 280(2):E340-8.
[53] Rodriguez NR, Vislocky LM, Gaine PC : Dietary protein, endurance exercise, and human skeletal-muscle protein turnover. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2007, 10(1):40-45.
[54] Phillips SM, Parise G, Roy BD, Tipton KD, Wolfe RR, Tamopolsky MA : Resistance-training-induced adaptations in skeletal muscle protein turnover in the fed state. Can J Physiol Pharmacol 2002, 80(11):1045-1053.
[55] Rennie MJ, Bohe J, Smith K, Wackerhage H, Greenhaff P : Branched-chain amino acids as fuels and anabolic signals in human muscle. J Nutr 2006, 136(1 Suppl):264S-8S.2.
[56] Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR : Increased rates of muscle protein turnover and amino acid transport after resistance exercise in humans. Am J Physiol 1995, 268(3 Pt 1):E514-20.
[57] Biolo G, Tipton KD, Klein S, Wolfe RR : An abundant supply of amino acids enhances the metabolic effect of exercise on muscle protein. Am J Physiol 1997, 273(1 Pt 1):E122-9.
[58] Willoughby DS, Stout JR, Wilborn CD : Effects of resistance training and protein plus amino acid supplementation on muscle anabolism, mass, and strength. Amino Acids 2007, 32(4):467-477.
[59] Cribb PJ, Williams AD, Stathis CG, Carey MF, Hayes A : Effects of whey isolate, creatine, and resistance training on muscle hypertrophy.Med Sci Sports Exerc 2007, 39(2):298-307.
[60] Tipton KD, Borsheim E, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR : Acute response of net muscle protein balance reflects 24-h balance after exercise and amino acid ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab 2003, 284(1):E76-89.
[61] Esmarck B, Andersen JL, Olsen S, Richter EA, Mizuno M, Kjaer M : Timing of postexercise protein intake is important for muscle hypertrophy with resistance training in elderly humans. J Physiol 2001, 535(Pt 1):301-311.
[62] Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D Jr., Wolfe RR : Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol 1999, 276(4 Pt 1):E628-34.
[63] Flakoll PJ, Judy T, Flinn K, Carr C, Flinn S : Postexercise protein supplementation improves health and muscle soreness during basic military training in Marine recruits .J Appl Physiol 2004, 96(3):951-956.
[64] Bounous G, Batist G, Gold P : Immunoenhancing property of dietary whey protein in mice : role of glutathione. Clin Invest Med 1989, 12(3):154-161.
[65] Bounous G, Kongshavn PA, Gold P : The immunoenhancing property of dietary whey protein concentrate. Clin Invest Med 1988, 11(4):271-278.
[66] Mero A : Leucine supplementation and intensive training. Sports Med 1999, 27(6):347-358.
[67] Kimball SR, Jefferson LS : Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis. J Nutr 2006, 136(1 Suppl):227S-31S.
[68] Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA : Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clin Sci (Lond) 1990, 79(5):457-466.
[69] Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Kohnke R : Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr 2006, 136(1 Suppl):269S-73S.
[70] Koopman R, Wagenmakers AJ, Manders RJ, Zorenc AH, Senden JM, Gorselink M, Keizer HA, van Loon LJ : Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. Am J Physiol Endocrinol Metab 2005, 288(4):E645-53.
[71] Blomstrand E, Newsholme EA : Effect of branched-chain amino acid supplementation on the exercise-induced change in aromatic amino acid concentration in human muscle. Acta Physiol Scand 1992, 146(3):293-298.
[72] Blomstrand E, Ek S, Newsholme EA : Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on plasma and muscle concentrations of amino acids during prolonged submaximal exercise. Nutrition 1996, 12(7-
:485-490.
[73] Blomstrand E, Hassmen P, Ekblom B, Newsholme EA : Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise—effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Eur J Appl Physiol Occup Physiol 1991, 63(2):83-88.
[74] Blomstrand E : A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigue .J Nutr 2006, 136(2):544S-547S.
[75] Newsholme EA, Blomstrand E, Ekblom B : Physical and mental fatigue : metabolic mechanisms and importance of plasma amino acids. Br Med Bull 1992, 48(3):477-495.
[76] Blomstrand E, Hassmen P, Ekblom B, Newsholme EA : Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise—effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Eur J Appl Physiol Occup Physiol 1991, 63(2):83-88.
[77] Pitkanen HT, Oja SS, Rusko H, Nummela A, Komi PV, Saransaari P, Takala T, Mero AA : Leucine supplementation does not enhance acute strength or running performance but affects serum amino acid concentration. Amino Acids 2003, 25(1):85-94.
[78] Mero A : Leucine supplementation and intensive training. Sports Med 1999, 27(6):347-358.
[79] Shimomura Y, Murakami T, Nakai N, Nagasaki M, Harris RA : Exercise promotes BCAA catabolism : effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise. J Nutr 2004, 134(6 Suppl):1583S-1587S.